蛋白质浓缩是生物实验中常用的技术，以下为几种常见的中性方法介绍：
这是应用广泛的蛋白质浓缩方法。操作时，将需浓缩的蛋白溶液装入透析袋（若无透析袋，可用玻璃纸替代），结扎袋口后，把高分子聚合物（如聚乙二醇、聚乙烯吡咯烷酮等，分子量通常在 6000－12000 之间）或蔗糖撒在透析袋外部；也可将吸水剂配制成 30％－40％浓度的溶液，再将装有蛋白液的透析袋放入其中。用过的吸水剂，经温箱烘干或自然干燥后可再次使用。该方法主要用于更换蛋白质的缓冲液，只需透析袋即可，无需特殊仪器。
这是一种较好的蛋白质浓缩办法，能减少蛋白质变性的可能性，同时保留蛋白质中的固有成分。其原理是让蛋白质溶液在冰冻状态下直接升华去除水分。具体操作是先将蛋白液在低温下冰冻，然后移至装有干燥剂（如氢氧化钠、氯化钙和硅胶等）的干燥器内，密闭后迅速抽空，并维持抽空状态，数小时后便可获得含蛋白质的干燥粉末。干燥后的蛋白质便于保存，使用时可配制成任意浓度，也可采用冻干机进行冷冻干燥。
将蛋白溶液装入透析袋内，放在电风扇下吹干以达到浓缩目的。此法操作简单，但速度较慢，且过程中温度不宜过高，最好不超过 15℃。
利用微孔纤维素膜，通过高压将水分滤出，使蛋白质留存于膜上实现浓缩。有两种具体方式：一种是把醋酸纤维素膜装入高压过滤器内，在不断搅拌下进行过滤；另一种是将蛋白液装入透析袋，置于真空干燥器的通风口上，通过负压抽气使袋内液体渗出。该方法尤其适合小体积（几毫升）蛋白质溶液的浓缩，且不易引起蛋白质变性，但需要浓缩器，并非所有实验室都具备。
选择孔径较小的凝胶，如 Sephadex G25 或 G50，直接加入蛋白溶液中。根据干胶的吸水量和蛋白液所需的浓缩倍数，称取相应量的干胶。将其放入冰箱后，待凝胶粒子吸水，通过离心即可除去凝胶，实现蛋白质浓缩。
浓缩胶是一种具有高分子网状结构的有机聚合物，吸水性能强，每克干胶可吸水 120ml～150ml。它能吸收水、葡萄糖、蔗糖、无机盐等低分子量物质，适合浓缩分子量 10000 以上的生物大分子物质，浓缩后蛋白质的回收率可达 80％～90％。该方法比凝胶浓缩法应用更方便，直接加入被浓缩的溶液即可。需要注意的是，浓缩溶液的 pH 值应大于被浓缩物质的等电点，否则可能在浓缩胶表面产生阳离子交换，影响浓缩物质的回收率。
该方法所需仪器简单，但在浓缩过程中，蛋白质常常会发生变性。
通过免疫沉淀法，利用蛋白质的特异性可对目的蛋白进行定量分离。其过程主要包括三个步骤：首先将特异性抗体加入细胞提取物；第二步加入经化学固定的金黄色葡萄球菌，以促使形成大量沉淀，这些细菌通过蛋白质 A 与抗体形成复合物，蛋白质 A 与免疫球蛋白的 Fc 部分有高度亲和性，也可利用纯化的蛋白 A 结合的树脂作为固体基质，从细胞提取物中分离抗原抗体复合物；最后通过洗脱除去未沉淀的杂质。若要除去已破碎或固定效果差的细胞，在进行免疫沉淀前，可先与纤细的金黄色葡萄球菌细胞处理。
利用高浓度盐使蛋白质析出（即盐析）。选择硫酸铵是因为它在盐析方面效果较好，适用的 pH 范围广，溶解度高，溶解时溶液散热少，且成本较低。
该方法强调在低温（0 - 4℃以下）条件下进行，因为在 10℃时蛋白质可能在有机溶剂中变性，常用的有机溶剂有乙醇、丙酮等。操作时需注意溶液中的镁离子以及 pH 值等因素。
PEG 是一种水溶性非离子多聚体，在多数情况下使用 PEG 不会使蛋白质发生明显变性。它溶解时散热少，形成沉淀的平衡时间短，通常当 PEG 浓度达到 30% 时，蛋白质可实现最大量的沉淀。